Científicos desarrollan superenzima que degrada botellas de plástico seis veces más rápido [VIDEO]
La contaminación ambiental podrá ser reducida con este nuevo descubrimiento. Según el coautor principal de la investigación, aún faltan afinar detalles para que la nueva enzima sea distribuida comercialmente.
La República en GoogleUn equipo de científicos, que había ideado un componente que come plástico para reducir la contaminación ambiental, ha desarrollado una nueva combinación de enzimas, capaz de degradar botellas del mismo material seis veces más rápido, de acuerdo con un comunicado de la Universidad de Portsmouth, en Inglaterra.
El informe acerca de este aporte hacia la preservación del medioambiente ha sido publicado en las Actas de la Academia Nacional de Ciencias (PNAS) y codirigido por el profesor John McGeehan, director del Centro de Innovación de Enzimas de la Universidad de Portsmouth (CEI), y el Dr. Gregg Beckham, miembro del Laboratorio Nacional de Energía Renovable (NREL) del Departamento de Energía de los Estados Unidos.
La llamada superenzima combina la PETasa y la MHETase. Una mezcla resultante de ambas descompone el PET —tereftalato de polietileno presente en botellas de plástico de un solo uso, alfombras y cierta clase de ropa— y actúa dos veces más rápido que solo la PETasa. A su vez, la conexión total de las dos enzimas multiplica la velocidad de acción por tres.
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Por su parte, McGeehan expresó su sorpresa al comprobar las propiedades del novedoso estudio, aunque reconoció que aún faltan afinar detalles para que esta superenzima sea distribuida comercialmente.
El profesor John McGeehan investiga enzimas en un laboratorio en defensa del medioambiente | Créditos: Stefan Venography.com
Otra de las interpretaciones que dio el experto del CEI fue que, de tener éxito en la investigación, el PET podría reciclarse: de esa manera, se usaría en vez de combustible fósil. Por este motivo, señaló que el equipo está al tanto de ofrecer “enormes ahorros de energía”.
El profesor McGeehan consiguió ver los átomos individuales de las enzimas al utilizar rayos X diez mil millones más brillantes que el Sol. Gracias a esto, el equipo especialista vio la estructura en 3D de la MHETasa, con el objetivo de diseñar un sistema diferente.
“La nueva investigación combinó enfoques estructurales, computacionales, bioquímicos y bioinformáticos para revelar conocimientos moleculares sobre su estructura y cómo funciona”, afirman los involucrados en este estudio también expuesto, este lunes 28 de setiembre, en la revista Proceedings of the National Academy of Sciences.
Como antecedente, en el 2016, expertos japoneses descubrieron una clase de bacteria que consume plástico. Este hecho desencadenó que un gran número de investigadores en la actualidad se preocupen en brindar un nuevo panorama para una urgente revolución en el reciclaje de residuos plásticos.
